结构的一个活跃的可溶性膜相关(S) -mandelate脱氢酶的突变体。
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徐Sukumar N, Y,•加蒂DL, Mitra B,马修斯FS
结构的一个活跃的可溶性膜相关(S) -mandelate脱氢酶的突变体。
生物化学。2001年8月21日,40 (33):9870 - 8。
- PubMed ID
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11502180 (在PubMed]
- 文摘
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一个活跃的结构突变的(S) -mandelate脱氢酶(MDH-GOX2)从假单胞菌putida已经确定在2.15一项决议。膜相关黄素酶(S) -mandelate脱氢酶(MDH)催化的氧化(S) -mandelate给黄素对苯二酚中间由一个有机氧化剂随后reoxidized驻留在膜。酶被取代其呈现可溶性39-residue membrane-binding肽段与一个相应的20-residue段可溶性同系物,乙醇酸氧化酶(气态氧)。因为他们的两性分子的性质和特殊的溶解性能,膜蛋白是出了名的难以结晶,但代表了大部分由目前破译基因组编码的蛋白质。这里我们提出这样一个结构的第一份报告中,一个内部membrane-binding段所取代,导致成功的结晶完全活跃的酶在洗涤剂的缺失。这种方法可能有通用应用程序其他膜结合蛋白。整个分子的折叠是蒂姆的桶,它形成了一个紧密的四聚物在晶格对称圆形的4倍。MDH-GOX2的结构揭示了这种分子可以与一个膜,虽然受限于缺乏membrane-binding段。MDH-GOX2和气态氧采用类似的构象,但他们保留膜和球状蛋白质的功能特征,分别。MDH-GOX2表面明显阳性的能力与膜的相互作用,而相反的表面主要是电负性。 GOX shows no such pattern. MDH appears to form a new class of monotopic integral membrane protein that interacts with the membrane through coplanar electrostatic binding surfaces and hydrophobic interactions, thus combining features of both the prostaglandin synthase/squaline-hopine cyclase and the C-2 coagulation factor domain classes of membrane proteins.