高分辨率结构的氧化和黄素蛋白的降低。在一种可溶性的水开关(S) -mandelate脱氢酶。
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Sukumar N, Dewanti AR, Mitra B,马修斯FS
高分辨率结构的氧化和黄素蛋白的降低。在一种可溶性的水开关(S) -mandelate脱氢酶。
J生物化学杂志。2004年1月30日,279 (5):3749 - 57。Epub 2003年11月6日。
- PubMed ID
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14604988 (在PubMed]
- 文摘
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可溶性黄素酶的突变体的晶体结构mandelate脱氢酶(MDH)从假单胞菌putida和substrate-reduced的酶在1.35 a分辨率进行了分析。突变体(MDH-GOX2)是一个完全活跃的嵌合酶的残留177 - 215膜结合的MDH取而代之的是残留176 - 195的乙醇酸氧化酶菠菜。多肽主链的结构允许完整的跟踪残留4 - 356,包括4-residue段在早期研究氧化无序蛋白质2.15一项决议。MDH-GOX2氧化和减少国家的结构几乎是相同的,只有略有增加的弯曲角黄素环在减少。唯一的其他蛋白质内部结构变化是10度的旋转一个活跃的站点酪氨酸侧链,活性部位水的损失,和其他6个水分子的运动活跃的网站由0.45到0.78。与解决方案的研究一致,没有明显的绑定的衬底,mandelate,或氧化产品,benzoylformate,减少酶。观察到的结构变化对酶减少被解释为氢键模式的重排在活跃的网站,结果从一个质子的绑定的阴离子对苯二酚形式的存在位置减少黄素辅基。减少酶的影响低氧化酶活动进行了讨论。