纯化和表征NADH氧化酶的嗜热生物栖热菌属酸奶HB8。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
公园HJ Reiser公司Kondruweit年代,Erdmann H,施密德RD, Sprinzl M
纯化和表征NADH氧化酶的嗜热生物栖热菌属酸奶HB8。
5月1日。1992欧元;205 (3):881 - 5。
- PubMed ID
-
1577005 (在PubMed]
- 文摘
-
NADH氧化酶被净化的极端嗜热生物栖热菌属酸奶HB8由几个色谱步骤。纯化酶本质上是均匀的根据在变性条件下凝胶电泳和决心的n端氨基酸序列。这是一个单体的flavin-adenine-dinucleotide-containing黄素蛋白的表观分子量25 kDa,时尚的多肽链的1:1比例。纯化酶催化的氧化减少NADH NADPH和过氧化氢的形成。明显的Km值NADH和NADPH microM 4.14和14.0 microM在室温下(pH值7.2),分别用6倍大kcat NADH / Km值相比NADPH。酶使用氧气作为电子受体的存在既时尚,核黄素5 '磷酸或核黄素作为辅助因子。此外,这种酶能够催化从NADH电子转移到其他电子受体(亚甲蓝,细胞色素c, p-nitroblue四唑,2,6-dichloroindophenol和铁氰化钾),即使没有黄素航天飞机。没有明显的NADH氧化还原酶活性的抑制超氧化物歧化酶与这些人工电子受体,观察表明直接电子转移发生主要来自NADH电子受体,不像一个中间通过O2 -。纯化NADH氧化酶展览活动在pH值为5.0,是稳定在最高温度升高到80摄氏度。