x射线结构thermoacidophilic maltose-maltodextrin-binding蛋白质的细菌Alicyclobacillus acidocaldarius提供洞察酸蛋白质的稳定。
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谢弗K, Magnusson U, Scheffel F, Schiefner, Sandgren MO, Diederichs K, Welte W,许尔斯曼通过,施耐德E,莫布雷SL
x射线结构thermoacidophilic maltose-maltodextrin-binding蛋白质的细菌Alicyclobacillus acidocaldarius提供洞察酸蛋白质的稳定。
J杂志。2004年1月2;335 (1):261 - 74。
- PubMed ID
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14659755 (在PubMed]
- 文摘
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Maltose-binding作为主要受体细菌蛋白质运输和趋化性系统。这里我们报告的晶体结构thermoacidostable maltose-binding蛋白质Alicyclobacillus acidocaldarius,并探索其绑定模式麦芽糖和麦芽三糖。进一步比较相关蛋白质的结构与大肠杆菌(一种嗜温性的),和两个超嗜热菌(海床furiosus和Thermococcus litoralis)允许调查的基础热,acidostability这个家庭的蛋白质。thermoacidophilic蛋白质带电残留少于其他三个结构,增加补偿的极地残留物的数量。尽管酸性和碱性残留物的含量大约是平等,更基本的残留表面接触而大多数酸性残基是埋在室内。因此,这种蛋白质有一个高度积极的表面电荷。更少的盐桥比其他MBP埋结构,但暴露在其表面似乎并不少见。这些特性似乎与a的acidostability acidocaldarius蛋白质而不是它的热稳定性。内腔的分析表明,极端微生物的蛋白质蛋白质比嗜中温更密集。脯氨酸含量稍高的超嗜热菌和thermoacidophiles嗜温菌相比,氨基酸是更常见的在第二位置beta-turns,属性也可能与热稳定性有关。二级结构的内容并不在不同的结构差异很大,所以并不是一个影响因素。