第一个glycosynthase来源于一个反相糖苷水解酶。
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本田Y, Kitaoka M
第一个glycosynthase来源于一个反相糖苷水解酶。
J生物化学杂志。2006年1月20日,281(3):1426 - 31所示。Epub 2005年11月21日。
- PubMed ID
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16301312 (在PubMed]
- 文摘
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减少结束xylose-releasing exooligoxylanase(雷克斯,EC 3.2.1.156)是一个反相GH,水解xylooligosaccharides (> = X3)释放X1在减少。的野生型酶表现出Hehre再合成水解机制,是alpha-X2F水解X2和高频X1作为受体分子的存在。然而,transglycosidation产品(X3)中没有检测到的反应。将减少结束xylose-releasing exooligoxylanase glycosynthase,衍生品与突变催化基础(asp - 263)是由饱和随机诱变。9个氨基酸残基突变体(asp - 263 g,阿拉巴马州,Val,用力推,亮氨酸,Asn,半胱氨酸,Pro,或Ser)被发现拥有glycosynthase活动形成从alpha-X2F X3和X1。其中,D263C显示X3生产的最高水平,和alpha-X2F D263N表现出最快的消费。D263C突变体显示10倍比D263N水解活性较低,导致X3的最高收益率。X2形成的早期阶段的反应D263C变异,表明凝结形成的X3的一部分是酶水解释放前。收购glycosynthase从反相酶活动,重要的是最小化的减少F(-)发布活动,同时最大化减少水解活动。本研究扩展glycosynthases从反相转换酶的可能性。