结构基础的特异性降低结束xylose-releasing exo-oligoxylanase杆菌halodurans c - 125。

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Fushinobu年代,Hidaka M,本田Y, Wakagi T,沾荤腥H, Kitaoka M

结构基础的特异性降低结束xylose-releasing exo-oligoxylanase杆菌halodurans c - 125。

J生物化学杂志。2005年4月29日,280 (17):17180 - 6。Epub 2005年2月17日。

PubMed ID
15718242 (在PubMed
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从芽孢杆菌减少结束xylose-releasing exo-oligoxylanase halodurans c - 125(雷克斯)水解xylooligosaccharides的聚合度大于或等于3,释放的木糖单位减少。它是一个独特的exo-type糖苷水解酶识别木糖单位减少在一个非常严格的方式结束,甚至歧视beta-anomeric alpha-anomer或1-deoxyxylose羟基配置。我们已经确定晶体结构的雷克斯unliganded和复杂的形式在1.35 - -2.20 a分辨率和揭示了结构方面的三个子从2 + 1。雷克斯的结构和endo-type相比,酶在糖苷水解酶8亚科(GH-8a)。雷克斯的催化机制与其他GH-8a酶基本上是守恒的。然而,子站+ 2被一个障碍形成的螺旋alpha10前循环的扭结。- 319在这个循环形式直接氢键的beta-hydroxyl木糖在子站+ 1,导致异头物的特定识别在减少。

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减少结束xylose-releasing exo-oligoxylanase Q9KB30 细节