低聚糖绑定在家庭8糖苷酶:晶体结构的活性位点突变体beta 1, 4-xylanase pXyl从Pseudoaltermonas haloplanktis TAH3a在复杂基质和产品。
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柯林斯De Vos D, T, Nerinckx W, Savvides SN, Claeyssens M, Gerday C,樵夫G, Van Beeumen J
低聚糖绑定在家庭8糖苷酶:晶体结构的活性位点突变体beta 1, 4-xylanase pXyl从Pseudoaltermonas haloplanktis TAH3a在复杂基质和产品。
生物化学。2006年4月18日,45 (15):4797 - 807。
- PubMed ID
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16605248 (在PubMed]
- 文摘
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不活跃的结构突变体D144A和糖苷水解酶家族的E78Q 8 (GH-8) endo-beta-1 4-d-xylanase (pXyl)从南极细菌Pseudoalteromonas haloplanktis TAH3a在复杂的基质xylopentaose 1.95(分辨率)和产品xylotriose 1.9(分辨率)已经由x射线晶体学。详细比较分析这些酶朊和与其他GH-8结构表示一个诱导契合机制在配体结合,大量的构象变化,尤其是质子给予体的重新定位成一个更催化地主管位置发生。这也允许protein-ligand交互的描述在这种酶和子站3 + 3的界定。深入分析每个子站提供了一个洞察的结构关系的这种酶葡萄糖和木糖的基础/歧视在家庭8糖苷水解酶。此外,1 / + 1子站的结构生成复杂的显示,基质是扭曲的基态构象。事实上,结构分析和在网上对接研究表明,底物水解GH-8成员之前的构象变化,远离衬底化子椅式构象,pretransition状态局部最小值(2)年代(O)构象。