晶体结构的肺炎链球菌N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase绑定到acetyl-coenzyme小说揭示了一个活跃的网站架构。
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Sulzenbacher G,加L, Peneff C,伯恩Fassy F, Y
晶体结构的肺炎链球菌N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase绑定到acetyl-coenzyme小说揭示了一个活跃的网站架构。
生物化学杂志。2001年4月13日;276 (15):11844 - 51。Epub 2000年12月15日。
- PubMed ID
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11118459 (在PubMed]
- 文摘
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双官能团的细菌酶N-acetyl-glucosamine-1-phosphate uridyltransferase (GlmU)催化两步UDP-GlcNAc的形成,基本在细菌细胞壁的生物合成前体。与新出现的耐药机制与beta-lactam糖肽抗生素的生物合成途径UDP-GlcNAc代表一个有吸引力的目标新抗菌药物的药物设计。肺炎链球菌GlmU的晶体结构的形式,在复杂与acetyl-coenzyme (AcCoA)和在复杂AcCoA和最终产品UDP-GlcNAc,已经确定和细化至2.3,2.5,和1.75,分别。的肺炎链球菌GlmU分子组织在两个独立的领域通过漫长的α螺旋连接链接器和同事三聚物,与50-A-long左撇子beta-helix (LbetaH) c端域相互拥挤在一个平行的时尚和c端地区扩展远离LbetaH核心和交换从邻近单元beta-helix三聚物。AcCoA绑定诱发形成狭长的隧道,封闭的两个相邻LbetaH域和交换之间的c端区域第三单元,形成一个原始活性部位架构三个子单元交界处。