晶体结构的肺炎链球菌N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase GlmU, apo形式在分辨率和2.33复杂UDP-N-acetylglucosamine和1.96毫克(2 +)决议。
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Kostrewa D, D奇塔卡克斯B, Kamber M
晶体结构的肺炎链球菌N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase GlmU, apo形式在分辨率和2.33复杂UDP-N-acetylglucosamine和1.96毫克(2 +)决议。
J杂志。2001年1月12日,305 (2):279 - 89。
- PubMed ID
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11124906 (在PubMed]
- 文摘
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N-Acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase (GlmU)是一个重要的细菌酶乙酰转移酶和uridyltransferase活动已被映射到c端和n端结构域,分别。GlmU执行的最后两个步骤合成UDP-N-acetylglucosamine (UDP-GlcNAc),这是一个重要前体肽聚糖和脂多糖代谢途径。因此GlmU是一个有吸引力的目标潜在的抗生素。其三维结构的知识理性药物设计提供了依据。我们已经确定晶体结构的肺炎链球菌GlmU apo形式(SpGlmU)分辨率2.33,和在复杂UDP-N-acetyl氨基葡萄糖和必要的辅助因子1.96毫克(2 +)决议。n端结构域的蛋白质结构由α/ beta-fold,包含uridyltransferase活跃的网站,和c端领域有着悠久左撇子β褶板螺旋(LbetaH)域。一个插入循环包含高度保守序列图案Asn-Tyr-Asp-Gly突出于左撇子的β褶板螺旋域。水晶,肺炎链球菌GlmU形式精确三,主要通过接触左撇子β褶板螺旋域。UDP-N-acetylglucosamine和Mg(2 +)绑定uridyltransferase活跃的网站,这是在一个封闭的形式。我们建议uridyltransferase机制的活化能双负电正膦过渡态降低费用补偿的镁(2 +)和Lys22的侧链。