从幽门螺杆菌ClpX分子伴侣蛋白的晶体结构。
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金DY,金KK
从幽门螺杆菌ClpX分子伴侣蛋白的晶体结构。
生物化学杂志。2003年12月12日,278 (50):50664 - 70。Epub 2003年9月26日。
- PubMed ID
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14514695 (在PubMed]
- 文摘
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ClpX,热休克蛋白100伴侣蛋白,它充当的调节亚基ATP-dependent ClpXP蛋白酶,负责细胞内蛋白质重构和退化。提供结构基础上更好地理解函数的Clp atp酶家族,幽门螺杆菌ClpX的晶体结构,缺乏一个氨基半胱氨酸集群区域与ADP,决心。ClpX的总体结构是类似于热休克轨迹U (HslU),由两个子域,在子域与ADP绑定接口。ClpX的晶体结构表明,保守三肽(LGF)位于ClpP绑定循环的尖端从n端结构域。ClpX hexameric模型表明,六个三肽使疏水接触的疏水结晶ClpP heptmer不对称。此外,核苷酸结合环境提供了结构性的解释hexameric组装和atp酶活性的调制。