蛋白磷酸酶2A对猴病毒40大t抗原和p53蛋白的去磷酸化作用:小t抗原的抑制作用。
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Scheidtmann KH, Mumby MC, Rundell K, Walter G
蛋白磷酸酶2A对猴病毒40大t抗原和p53蛋白的去磷酸化作用:小t抗原的抑制作用。
细胞生物学杂志，1994,11(4):1996-2003。
- PubMed ID
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1848668 (PubMed视图]
- 摘要
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猴病毒40 (SV40)大t抗原和细胞蛋白p53在32Pi存在下被生长的细胞磷酸化。通过免疫沉淀法分离出大t /p53复合物，并将其用作蛋白磷酸酶2A (PP2A)的底物，PP2A由催化亚基(C)和两个调节亚基(a和b)组成。三种不同的PP2A纯化形式，包括游离C、AC形式和ABC形式，可以很容易地使这两种蛋白去磷酸化。在大t和p53中，C亚基最活跃，其次是AC形式，比ABC形式更活跃。所有三种形式的PP2A对这些蛋白质的活性都受到锰离子的强烈刺激，镁离子的刺激程度较小。复合物p53的存在不影响PP2A对大t抗原的去磷酸化作用。通过二维肽图谱测定了大t蛋白和p53蛋白磷酸化位点的去磷酸化。所有三种形式的PP2A都以不同的速率使large-T和p53内的单个位点去磷酸化。影响SV40 DNA起源结合的Ser-120和Ser-123位点的磷酸盐被去除得最快。p53的六个主要磷酸肽中有三个容易去磷酸化，而其余三个对PP2A具有相对抗性。SV40小t抗原抑制了AC形式的大部分大t和p53位点的去磷酸化。 The inhibition was most apparent for those sites which were preferentially dephosphorylated. Inhibition was specific for the AC form; no effect was observed on the dephosphorylation of either protein by the free C subunit or the ABC form. The inhibitory effect of small-t on dephosphorylation by PP2A could explain its role in transformation.