半胱氨酸的参与289年的催化活性辅酶ii(+)特殊脂肪醛脱氢酶从鳗弧菌。
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引用
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Vedadi M, Szittner R, Smillie L,梅格E
半胱氨酸的参与289年的催化活性辅酶ii(+)特殊脂肪醛脱氢酶从鳗弧菌。
生物化学。1995年12月26日,34 (51):16725 - 32。
- PubMed ID
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8527447 (在PubMed]
- 文摘
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脂肪醛脱氢酶(Vh.ALDH)发光细菌,鳗弧菌,可能涉及控制发光,因为它催化脂肪醛的氧化底物的发光反应。伴的Vh序列的基础上。ALDH退化调查被用来屏幕pBR322 V鳗的基因组文库,积极包含Vh克隆被选中。ALDH基因在大肠杆菌表达,酶纯化同质性。尽管鳗ALDH的顺序明显不同于其他醛脱氢酶,保守的半胱氨酸突变与催化完全灭活酶核苷酸结合的能力,符合这个残留的催化作用。使用吸收和荧光化验NAD (P) H,这是表明NAD +和辅酶ii +绑定到同一地点和Vh的饱和度。ALDH辅酶ii +发生与米氏常数(公里= 1.4 microM) / 40倍低于其他醛脱氢酶的报道。尽管鳗醛脱氢酶是独一无二的高特异性辅酶ii +, Vh催化守恒的半胱氨酸的识别。ALDH清楚地表明一个高度相关的机制和结构被保留在即使是最分化醛脱氢酶。