辅酶ii +端依赖醛脱氢酶的晶体结构鳗弧菌:结构性影响辅因子特异性和亲和力。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Ahvazi B, Coulombe R, Delarge M, Vedadi M, L,梅格E, Vrielink
辅酶ii +端依赖醛脱氢酶的晶体结构鳗弧菌:结构性影响辅因子特异性和亲和力。
j . 2000 8月1;349 Pt 3:853 - 61。
- PubMed ID
-
10903148 (在PubMed]
- 文摘
-
醛脱氢酶的生物荧光细菌,鳗弧菌,催化长链脂肪族醛的氧化酸。酶是独特的而其他形式的醛脱氢酶,它表现出非常高的特异性和亲和力的代数余子式NADP (+)这种酶的结构研究,比较与其他形式的醛脱氢酶提供了依据理解的分子特性决定这些独特的性质,将提高我们理解这类酶的催化机理。醛脱氢酶从鳗的x射线结构解决了2.5 a分辨率部分复杂的代数余子式辅酶ii(+)和2。划归决议作为一个完全绑定“整体”的复杂。代数余子式的偏好表现出的不同形式的酶主要是由周围的静电环境2羟基或2的腺苷核糖基磷酸组NAD(+)或辅酶ii(+),分别。在辅酶ii(+)端依赖结构的存在一个苏氨酸和赖氨酸的辅因子特异性。在鳗酶精氨酸残基(arg - 210)导致高代数余子式的亲和力与腺嘌呤环系统通过π堆积相互作用的辅助因子。进一步区别鳗酶和其他醛脱氢酶的活性部位,特别是一个组氨酸残基结构守恒与磷酸化的glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶。这可能暗示着一种另类的机制激活活性半胱氨酸残基的亲核攻击。