突变Trp137谷氨酸完全删除transglycosyl活动与来自烟曲霉菌AfChiB1。
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胡卢Y,杨H, H,王Y,饶Z,金C
突变Trp137谷氨酸完全删除transglycosyl活动与来自烟曲霉菌AfChiB1。
Glycoconj j . 2009年7月,26 (5):525 - 34。doi: 10.1007 / s10719 - 008 - 9203 - z。Epub 2008年10月31日。
- PubMed ID
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18975073 (在PubMed]
- 文摘
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家族18几丁质酶水解甲壳素通过substrate-assisted催化机理,在不同程度上能够催化转糖基作用反应。此前来自烟曲霉菌AfChiB1被发现能够催化转糖基作用反应。结构分析表明,AfChiB1由一个eight-strandedβ/ alpha-barrel。像其他18水解酶家族成员,AfChiB1守恒的底物结合部位和催化酸,而合适的亲核试剂是失踪。在这项研究中,Trp137、Asp246 Met243,靠近糖苷裂解位点的突变单独谷氨酸。因此,W137E保持其水解活性,完全缺乏transglycosyl活动,而D246E chitinolytic活动减少,增加了transglycosyl活动。M243E显示显著减少chitinolytic transglycosyl活动的活动和完全丧失。这些结果表明,transglycosyl AfChiB1是由于缺乏反应催化的亲核试剂。