原核生物的晶体结构1.5 serpin:控制构象变化在激烈的环境中。
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欧文JA, Cabrita LD Rossjohn J,派克RN, Bottomley SP, Whisstock JC
原核生物的晶体结构1.5 serpin:控制构象变化在激烈的环境中。
结构。2003年4月,11 (4):387 - 97。
- PubMed ID
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12679017 (在PubMed]
- 文摘
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Serpins利用构象改变来抑制目标蛋白酶;这种构象的灵活性的价格是,许多经历温度引起聚合。尽管不耐热性,serpins嗜热原核生物的基因组中,在这里,我们描述的第一个此类serpin, thermopin。Thermopin是一种蛋白酶抑制剂,与人类相比,α(1)抗胰蛋白酶,具有增强稳定在60度c 1.5晶体结构揭示了小说结构特点与serpin折叠和地区稳定。Thermopin具有c端交互的“尾巴”测试表的顶部和起着重要的作用在分子的折叠/展开。这些数据提供了证据,这种不同寻常的serpin如何适应褶皱和功能在一个加热的环境中。