本地的高分辨率的晶体结构热稳定的serpin揭示了复杂的机制支撑强调轻松的过渡。
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本地的高分辨率的晶体结构热稳定的serpin揭示了复杂的机制支撑强调轻松的过渡。
J生物化学杂志。2005年3月4日,280 (9):8435 - 42。Epub 2004年12月7日。
- PubMed ID
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15590653 (在PubMed]
- 文摘
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Serpins折叠成一个本地亚稳状态和利用一个复杂的构象变化抑制目标蛋白酶。这种构象的灵活性的一个不受欢迎的结果是大多数抑制serpins热敏感,形成活性聚合物在高温。然而,原核生物serpin, thermopin Thermobifida fusca能够函数在激烈的环境中。我们已经确定的1.8 x射线晶体结构thermopin在本机,抑制构象。1.5结构比较与先前确定的结构裂解thermopin提供了详细的洞察在serpins构象变化的复杂机制。灵活性快门地区和静电相互作用的β褶板(违反)涉及c端尾巴,thermopin的独特结构特征,假设是重要的抑制性控制活动和触发构象变化,分别在原生状态。我们已经讨论了如何的结构性基础serpin相稳定性的热力学不稳定所必需的功能需要承受高温。