晶体结构的不饱和葡萄糖水解酶,负责粘多糖的降解,从芽孢杆菌1.8 sp。GL1决议。
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伊藤T, Akao年代,桥本W,劳斯B, Murata K
晶体结构的不饱和葡萄糖水解酶,负责粘多糖的降解,从芽孢杆菌1.8 sp。GL1决议。
J生物化学杂志。2004年7月23日,279(30):31804 - 12所示。2004年5月17日Epub。
- PubMed ID
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15148314 (在PubMed]
- 文摘
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不饱和葡萄糖水解酶(UGL)是一种新型的粘多糖水解酶释放不饱和d-glucuronic从低聚糖由多糖酸裂解酶。从芽孢杆菌UGL sp的x射线晶体结构。GL1最初是由多个同形替换(mir)和精制1.8决议最终r因子为16.8% 25到1.8分辨率数据。精制UGL结构由377氨基酸残基,478个水分子,四个甘氨酸分子,两个二硫苏糖醇(DTT)分子,和一个2-methyl-2, 4-pentanediol (MPD)分子。UGL包括一个α(6)/α(6)桶,其结构是在six-hairpin酶总科的α/ alpha-toroidal褶皱。的一侧UGLα(6)/α(6)桶结构由长循环包含三个短β折叠和有助于形成深的口袋里。一个甘氨酸分子和两个德勤分子包围高度保守的氨基酸残基在UGLs发现口袋里,这表明催化和substrate-binding网站都位于这个口袋里。整体结构UGL,除了一些循环,非常像枯草芽孢杆菌的假想蛋白欧美,它的功能是未知的,展品与UGL小氨基酸序列的身份。活跃的口袋里,残留可能参与底物识别和催化UGLs和欧美UGL是守恒的。最有可能的候选人催化残基糖基水解是Asp(88)和Asp (149)。这是支持Asp的定点诱变研究》(88)和Asp (149)。