底物识别的不饱和葡萄糖水解酶芽孢杆菌GL1 sp。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
伊藤T,桥本W,劳斯B, Murata K
底物识别的不饱和葡萄糖水解酶芽孢杆菌GL1 sp。
生物化学Biophys Res Commun。2006年5月26日,344 (1):253 - 62。
- PubMed ID
-
16630576 (在PubMed]
- 文摘
-
细菌不饱和葡萄糖水解酶(UGLs)一起多糖裂解酶负责哺乳动物细胞外基质的完整解聚葡糖氨基葡聚糖。UGL作用于各种低聚糖含有不饱和葡萄糖醛酸(DeltaGlcA) nonreducing终点站,通过水解释放DeltaGlcA。在这项研究中,我们将演示的底物识别机制UGL杆菌sp。GL1通过确定x射线substrate-enzyme复合物的晶体结构。tetrasaccharide-enzyme复杂证明至少四子存在活跃的口袋里。尽管几个氨基酸残基对底物结合至关重要,这种酶强烈识别DeltaGlcA子站1通过氢键的形成和堆积相互作用,而更喜欢N-acetyl-d-galactosamine和葡萄糖,而不是N-acetyl-d-glucosamine残留适应在子站+ 1,由于位阻。