不饱和葡萄糖水解酶与底物的晶体结构:分子洞察其催化反应机理。
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伊藤T,桥本W,劳斯B, Murata K
不饱和葡萄糖水解酶与底物的晶体结构:分子洞察其催化反应机理。
J生物化学杂志。2006年10月6日,281 (40):29807 - 16。Epub 2006年8月7日。
- PubMed ID
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16893885 (在PubMed]
- 文摘
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不饱和葡萄糖水解酶(UGL)糖苷水解酶家族中的一员gh - 88,是一个哺乳动物葡糖氨基葡聚糖和细菌生物膜细菌酶降解。酶,作用于不饱和低聚糖alpha-glycoside债券由微生物多糖裂解酶负责细菌入侵宿主细胞,释放被认为4-deoxy-l-threo-5-hexosulose-uronate(不饱和葡萄糖醛酸或DeltaGlcA)和糖类新nonreducing终点站水解糖苷键。我们详细的野生型的晶体结构不活跃的突变UGL杆菌sp。GL1及其复杂的基质(不饱和软骨素二糖),确定活性位点残基,并假设一个催化反应机理UGL,触发器的水化DeltaGlcA乙烯基醚集团基于es复杂的结构分析和生化分析。拟议中的催化机理UGL是小说中已知的糖苷酶。在建议的机制下,asp - 149作为一般的酸和碱催化剂使质子化DeltaGlcA C4原子和deprotonate水分子。deprotonated水分子袭击DeltaGlcA C5原子产生不稳定的半缩酮;这是紧随其后的是自发的转换(4-deoxy-l-threo-5-hexosulose-uronate)和醛通过半缩醛糖糖苷键的形成和乳沟。UGL是第一个澄清α(6)/α(6)桶使用天冬氨酸酶一般的酸/碱催化剂。