晶体结构的alkylsulfatase AtsK:洞察铁(II)的催化机理alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶总科。
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穆勒我Kahnert,佩普T,谢尔德里克通用,Meyer-Klaucke W,迪克斯T,安德烈•柯特兹米,塞缪尔
晶体结构的alkylsulfatase AtsK:洞察铁(II)的催化机理alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶总科。
生物化学。2004年3月23日,43 (11):3075 - 88。
- PubMed ID
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15023059 (在PubMed]
- 文摘
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从假单胞菌的alkylsulfatase AtsK putida s - 313属于广泛和通用的非血红素铁(II) alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶总科和催化oxygenolytic乳沟的各种不同的相应的醛和硫酸烷基硫酸酯。这种酶只表示硫饥饿条件下,提供一个选择优势在土壤和根际细菌生长。在这里,我们描述了晶体结构的AtsK apo形式和三个配合物与辅被用物alpha-ketoglutarate, alpha-ketoglutarate和铁,最后与alpha-ketoglutarate,铁,和一个烷基硫酸酯作为底物在催化研究。的整体折叠酶密切相关的牛磺酸/ alpha-ketoglutarate加双氧酶TauD和类似于折叠观察酶超家族的其他成员。从这些结构比较AtsK及其复合物的晶体结构,我们提出一个通用的催化循环机制alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶总科。