琥珀酸复杂的晶体结构alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶AtsK:酶self-hydroxylation的空间方面。

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穆勒我Stuckl C Wakeley J,安德烈•柯特兹米,塞缪尔

琥珀酸复杂的晶体结构alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶AtsK:酶self-hydroxylation的空间方面。

J生物化学杂志。2005年2月18日,280(7):5716 - 23所示。Epub 2004年11月12日。

PubMed ID
15542595 (在PubMed
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从假单胞菌的alkylsulfatase AtsK putida s - 313属于非血红素铁(II) -alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶总科。酶在催化循环的初始步骤,属于这种广泛和灵活的家庭协调活跃分子氧铁中心网站。随后的脱羧的辅被用物alpha-ketoglutarate产生二氧化碳,琥珀酸,和高活性ferryl (IV)的物种,这是需要通过复杂的底物氧化机制涉及转让激进的物种。非生产性激活的氧气可能导致有害的副反应;因此,这种酶需要一个有效的内置保护机制。控制不良副反应的方法之一是芳香的self-hydroxylation侧链,导致一个不可逆的灭活的物种。在这里,我们描述的晶体结构alkylsulfatase AtsK与琥珀酸和铁(II)配合物/琥珀酸。的晶体结构AtsK-Fe (II)琥珀酸复杂,酪氨酸的侧链(168)协调到铁,这表明酪氨酸酶self-hydroxylation(168)是目标。这是第一个结构研究的铁(II) -alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶,呈现出一种芳香族侧链协调金属中心,从而使结构酶self-inactivation洞察这种保护机制。

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Alpha-ketoglutarate-dependent硫酸酯加双氧酶 Q9WWU5 细节