质谱分裂二硫键的形成机制,激活分子伴侣。
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Barbirz年代,Jakob U,格洛克莫
质谱分裂二硫键的形成机制,激活分子伴侣。
J生物化学杂志。2000年6月23日,275 (25):18759 - 66。
- PubMed ID
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10764757 (在PubMed]
- 文摘
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热休克蛋白Hsp33是一种非常有效的分子伴侣与独特的功能性监管模式;其活动是redox-regulated。减少的形式Hsp33存在的所有六个半胱氨酰残基硫醇,Hsp33显示没有折叠辅助活动。暴露Hsp33氧化条件像H (2) O(2),然而,迅速将Hsp33转换成一个高效的分子伴侣。激活Hsp33结合紧密的重折叠中间体化学变性荧光素酶,有效抑制聚合体外。Matrix-assisted激光解吸/电离质谱肽图结合体外和靶蛋白化学改性表明这种激活Hsp33过程伴随着两个分子内二硫键的形成在Hsp33:半胱氨酸(232)-S-S-Cys(234)和半胱氨酸(265)-S-S-Cys (268)。半胱氨酸(141),虽然没有参与二硫键的形成,发现高活性化学修改。相比之下,半胱氨酸(239)减少条件下很容易访问但变得糟糕时,虽然仍减少访问Hsp33处于活动状态。这表明一个重要Hsp33在激活过程中构象的变化。质谱分析,因此,解开一个异常的分子机制,二硫键结构的变更,因此细胞氧化还原电位的变化,导致分子伴侣蛋白的激活。