从结构到功能:YrbI从流感嗜血杆菌(HI1679)是一种磷酸酶。
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帕森斯摩根富林明,Lim K, Tempczyk Krajewski W,艾森斯坦E,赫兹伯格O
从结构到功能:YrbI从流感嗜血杆菌(HI1679)是一种磷酸酶。
蛋白质。2002年3月1;46 (4):393 - 404。
- PubMed ID
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11835514 (在PubMed]
- 文摘
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YrbI蛋白质晶体结构的流感嗜血杆菌(HI1679)在1.67 a分辨率决定的。蛋白质的功能没有被分配之前,并标注为假想在序列数据库中。展品的蛋白质α/ beta-hydrolase褶皱(也称为罗斯曼褶皱),像最密切的褶皱L-2-haloacid dehalogenase(已经)总科。这一观察,详细序列分析显示远程同源的两个成员总科,Ca(2 +)的P-domain atp酶和磷酸丝氨酸磷酸酶。19-kDa HI1679链形成四聚物在溶液和水晶形式。四个单体被安排在绕成一圈,这样四个beta-hairpin循环,每个插入后的第一个beta-strand核心α/ beta-fold,形成一个eight-stranded桶的中心组装。四个活跃的站点位于亚基接口。每个活动网站被钴离子,金属用于结晶。钴是八面体的协调两个天冬氨酸侧链,一个骨干氧气,和三个溶剂分子,表明生理金属镁。HI1679水解的磷酸盐,包括6-phosphogluconate和phosphotyrosine,这表明它的功能作为一个磷酸酶体内。 The physiological substrate is yet to be identified; however the location of the gene on the yrb operon suggests involvement in sugar metabolism.