晶体结构的大肠杆菌胱硫醚gamma-synthase 1.5一项决议。
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克劳森T, Huber R,布雷德L, Wahl MC, Messerschmidt A
晶体结构的大肠杆菌胱硫醚gamma-synthase 1.5一项决议。
EMBO j . 1998年12月1;17 (23):6827 - 38。
- PubMed ID
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9843488 (在PubMed]
- 文摘
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transsulfuration酶胱硫醚gamma-synthase (CGS)催化作用的吡哆醛5 '磷酸(PLP)端依赖gamma-replacement O-succinyl-L-homoserine和半胱氨酸,产生L-cystathionine。大肠杆菌酶的晶体结构被分子替代解决已知的胱硫醚结构beta-lyase (CBL)和精制1.5分辨率晶体r因子为20.0%。这种酶结晶作为alpha4四聚物与222年non-crystallographic对称相关的子单元。子单元的空间折叠,有三个功能不同的域及其第四纪安排,CBL的相似。研究生院理事会此前提议的反应机制结构模型可以检查,允许的解释单个活性位点残基的催化和substrate-binding功能。es模型确定特定的残基负责的底物特异性,与CBL协议结构的比较。活性位点的空间和静电设计似乎达到适当的衬底选择和生产方向。氨基酸序列和结构平面图substrate-binding cg和CBL表明差异的特点是负责不同的化学反应。因为CGS触媒作用唯一已知PLP-dependent Cgamma某些氨基酸的置换反应,结果将有助于我们对PLP的化学多样性的理解。