补体蛋白C8gamma与C8alpha上含有C8gamma结合位点的肽复合物的晶体结构:对C8gamma配体结合的影响。
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刘建军，刘建军，刘建军，刘建军
补体蛋白C8gamma与C8alpha上含有C8gamma结合位点的肽复合物的晶体结构:对C8gamma配体结合的影响。
中华生物医学工程学报，2008;45(3):750-6。Epub 2007 8月9日。
- PubMed ID
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17692377 (PubMed视图］
- 摘要
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人类C8是五种补体成分(C5b, C6, C7, C8和C9)之一，它们相互作用形成细胞溶解膜攻击复合物。它包含三个基因上不同的亚基;c8α和c8α形成与c8β非共价结合的二硫化物连接的c8α - γ异二聚体。C8alpha亚基与C8beta、C6、C7和C9同源，它们共同构成了MAC蛋白家族。相比之下，c8是补体系统中唯一的脂钙蛋白。像其他脂质体一样，它有一个核心β -桶状结构，形成一个花萼，花萼上有一个独特的结合袋，用于一个小的、尚未识别的配体。C8gamma在C8alpha上的结合位点先前定位在一个包含C8alpha独有插入(indel)的19个残基片段上。包含在索引中的C8alpha cys164链接到C8gamma中的cys40。在本研究中，将含有C40A取代的C8gamma与含有C8alpha C164A取代的等价物的合成indel肽共结晶。x射线晶体结构表明，indel肽完全填满了c8γ配体结合袋的上部，并在花萼入口与所有四个环接触。 The lower part of the C8gamma cavity is either unoccupied or contains disordered solvent. The validity of the structure is supported by the spatial arrangement of C8alpha Ala 164 in the peptide and C8gamma Ala 40, which are within disulfide-bonding distance of each other. Corresponding studies in solution indicate the C8gamma ligand binding site is also occupied by the indel segment of C8alpha in whole C8. These results suggest a role for C8alpha in regulating access to the putative C8gamma ligand binding site.