整合蛋白胞质domain-associated蛋白质1α(ICAP-1alpha)与转移抑制nm23-H2直接交互,和蛋白质都是针对新形成的细胞粘附网站上整合素参与。
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弗尔涅HN Dupe-Manet年代,Bouvard D,拉康姆猪ML,玛丽C,阻止先生,Albiges-Rizo C
整合蛋白胞质domain-associated蛋白质1α(ICAP-1alpha)与转移抑制nm23-H2直接交互,和蛋白质都是针对新形成的细胞粘附网站上整合素参与。
J生物化学杂志。2002年6月7日,277 (23):20895 - 902。Epub 2002年3月27日。
- PubMed ID
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11919189 (在PubMed]
- 文摘
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细胞adhesion-dependent信号牵连到细胞质蛋白质相互作用整合蛋白的细胞内的反面。其中,整合素胞质domain-associated蛋白质1α(ICAP-1alpha)已被证明特别交互与β(1)整合蛋白胞质域。虽然这种蛋白质很可能在控制细胞粘附和迁移中起着重要的作用,对它的实际功能。beplayapp搜索潜在ICAP-1alpha-binding蛋白质中,我们使用一个酵母二者混合屏幕和识别人类的转移抑制蛋白nm23-H2 ICAP-1alpha作为一个新伙伴。这证实了体外直接交互,使用纯化重组ICAP-1alpha nm23-H2, co-immunoprecipitation从CHO细胞溶解产物过度表达ICAP-1alpha。这种相互作用的生理意义是由共焦荧光显微镜,表明ICAP-1alpha和nm23-H2硝唑在板状伪足的早期细胞扩散。这些粘附在被占领的β(1)网站丰富整合蛋白和先于焦粘连的形成缺乏ICAP-1alpha nm23-H2,指示组件的动态隔离矩阵粘连。这外围染色ICAP-1alpha nm23-H2只是观察到细胞传播纤连蛋白和胶原蛋白在细胞传播poly-l-lysine缺席,vitronectin或层粘连蛋白。这是符合事实,针对ICAP-1alpha和nm23-H2细胞外围是依赖β(1)整合素参与而不是细胞粘附的结果。这一发现代表第一个证据表明肿瘤抑制nm23-H2可以作用于β(1)integrin-mediated细胞粘附的互动与整合素的一个合作伙伴ICAP-1alpha。