小说从洋葱剑兰,显示高脱乙酰作用活性酯酶头孢菌素beta-lactamases和DD-peptidases有关。
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彼得森EI, Valinger G, Solkner B, Stubenrauch G,施瓦布H
小说从洋葱剑兰,显示高脱乙酰作用活性酯酶头孢菌素beta-lactamases和DD-peptidases有关。
生物科技J》。2001年7月26日,89 (1):11-25。
- PubMed ID
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11472796 (在PubMed]
- 文摘
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新颖的酯酶的基因(estB)编码(estB)洋葱剑兰(原假单胞菌marginata) NCPPB 1891在大肠杆菌克隆。序列分析显示一个开放阅读框编码392个氨基酸残基的多肽,分子量约为42 kDa。beplayapp比较其他同源的氨基酸序列与酶表示同源beta-lactamases,青霉素结合蛋白和DD-peptidases。丝氨酸残基(Ser(75)),坐落在一个类一个beta-lactamase主题((F, Y) - x - (L,我,V, M, F, Y) x s - [T V] -X-K-X-X-X-X [a、G L] x - (L, C))被定点诱变代表活跃亲核试剂。第二个丝氨酸残基(Ser(149)),坐落在一个G-x-S-x-G主题通常是发现在酯酶和脂酶是证明不是酶功能的发挥重要作用。estB基因在大肠杆菌中使用tac推销商表达系统。调查EstB蛋白质的水解能力beta-lactam基质明显表明,这种蛋白质没有beta-lactamase活动。重组酶活跃甘油三酯和C6 nitrophenyl酯与酰基链的长度。偏爱短链长度基质表明EstB是典型的羧酸酯酶。作为一种特殊的功能EstB酯酶被发现有高脱乙酰作用活动头孢菌素衍生品。