EstB从洋葱剑兰:酯酶与beta-lactamase折叠显示空间因素区分酯水解和beta-lactam裂开的活动。
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瓦格纳UG,彼得森EI,施瓦布H, Kratky C
EstB从洋葱剑兰:酯酶与beta-lactamase折叠显示空间因素区分酯水解和beta-lactam裂开的活动。
蛋白质科学。2002年3月,11 (3):467 - 78。
- PubMed ID
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11847270 (在PubMed]
- 文摘
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酯酶的酶形成一个不同的类不太为人所知的生理作用。因为许多药物和杀虫剂进行酯功能,这种化合物的水解形成至少一个潜在的生物功能。羧酸酯酶催化的水解短链脂肪族和芳香族羧酸酯化合物。酯酶,D-alanyl-D-alanine-peptidases (DD-peptidases)和beta-lactamases可以分为两个不同的类水解酶与不同的折叠和拓扑无关的催化残基、酯酶的一个类组成,另一个beta-lactamases DD-peptidases。酯的化学反应活性,对水解beta-lactams非常相似,这就提出了一个问题:哪些因素阻止酯酶显示beta-lactamase活动,反之亦然。这里我们描述EstB的晶体结构,洋葱剑兰的酯酶分离。它显示了蛋白质属于小说类的酯酶青霉素结合蛋白同源性,尤其是DD-peptidase和C类beta-lactamases。定点诱变和复杂的晶体结构diisopropyl-fluorophosphate建议Ser75内“beta-lactamase”Ser-x-x-Lys主题作为催化亲核试剂。尽管其结构同源性beta-lactamases, EstB beta-lactamase活动。虽然活性位点残基的性质和安排EstB和同源beta-lactamases之间非常相似,也有相当大的差异在隧道活性部位的形状。 Modeling studies suggest steric factors to account for the enzyme's selectivity for ester hydrolysis versus beta-lactam cleavage.