结构研究3-hydroxyanthranilate-3 4-dioxygenase:复杂的氧化的催化机制参与生物合成河畔。
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张Y, Colabroy KL,贝格利TP, Ealick SE
结构研究3-hydroxyanthranilate-3 4-dioxygenase:复杂的氧化的催化机制参与生物合成河畔。
生物化学,2005年5月31日,44 (21):7632 - 43。
- PubMed ID
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15909978 (在PubMed]
- 文摘
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3-Hydroxyanthranilate-3 4-dioxygenase(已经)催化的氧化开环3-hydroxyanthranilate最后酶一步色氨酸的生物合成途径quinolinate,通用新创前兆烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的吡啶环。酶需要价作为代数余子式和由4-chloro-3-hydroxyanthranilate灭活。从Ralstonia metallidurans结晶,结构确定为1.9一项决议。包裹着了抑制剂的结构4-chloro-3-hydroxyanthranilic酸和分子氧或一氧化氮测定分辨率2.0,和结构包裹着3-hydroxyanthranilate决心3.2一项决议。曾为一个单元拓扑是因预测桶褶皱的特征。每个单体包含两个铁结合位点。催化铁内深埋与His51 beta-barrel Glu57, His95作为配体。另一个铁网站形式FeS4中心接近溶剂表面Cys125提供的硫原子,Cys128 Cys162, Cys165。两个铁网站由24。的晶体结构的基础上,进行了诱变研究来阐明酶机制。 In addition, a new mechanism for the enzyme inactivation by 4-chloro-3-hydroxyanthranilate is proposed.