R-specific酒精脱氢酶的晶体结构短乳表明其金属依赖的结构基础。

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Niefind K,穆勒J, Riebel B,无角的W,才D

R-specific酒精脱氢酶的晶体结构短乳表明其金属依赖的结构基础。

J杂志。2003年3月21日,327 (2):317 - 28。

PubMed ID
12628239 (在PubMed
]
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的晶体结构的apo-form R-specific乙醇脱氢酶从短乳(LB-RADH)是1.8一项决议解决和完善。LB-RADH属于短链脱氢酶/还原酶(SDR) enyzme总科。这是homotetramer每单元,并使用251氨基酸残基作为辅酶NADP (H)还原。NADPH和底物苯乙酮制成活性部位。酶的enantiospecificity可以解释的基础上产生的假设的三元复杂。与大多数其他特别提款权酶,催化活性的LB-RADH强烈依赖于镁(2 +)的绑定。除镁(2 +)通过EDTA完全使酶失去活性。在晶体结构中,镁(2 +)绑定网站是定义良好的。离子有一个完美的八面体协调球体和占有特殊位置有关晶体和分子对称性,这意味着每个RADH四聚物包含两个镁离子。镁离子是没有直接催化代数余子式。 However, it is structurally coupled to the putative C-terminal hinge of the substrate-binding loop and, via an extended hydrogen bonding network, to some side-chains forming the substrate binding region. Therefore, the presented structure of apo-RADH provides plausible explanations for the metal dependence of the enzyme.

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R-specific乙醇脱氢酶 Q84EX5 细节