若诱导秩序和生物素抑制因子二聚作用:发散其次是趋同进化。
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木咱,韦弗LH,棕色的PH值,贝克特D,马修斯BW
若诱导秩序和生物素抑制因子二聚作用:发散其次是趋同进化。
J杂志。2006年3月24日,357(2):509 - 23所示。Epub 2006年1月6日。
- PubMed ID
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16438984 (在PubMed]
- 文摘
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BirA催化的腺苷酸和随后的共价连接生物素生物素的羧基载体蛋白(BCCP)。在缺乏apo-BCCP, biotin-5 amp充当一个若,诱发BirA二聚和绑定抑制生物素生物合成生物操作符。apo-BirA的晶体结构,BirA在复杂生物素已报告。我们在这里描述的BirA 2.8分辨率晶体结构复杂,若模拟biotinol-5 amp。之前的结构表明,apo-BirA是单体的,绑定的生物素弱诱导二聚的结构三个无序表面循环成为组织形成二聚体的界面。辅抑制因子复合物的结构也是一个二聚体,显然与BirA有关。生物素结构,但与几个重要的构象变化。迄今为止无序“腺苷酸绑定循环”形成了一个覆盖若定义良好的结构。若拱二聚体界面,导致改进包装和12度的变化hinge-bending沿着二聚体界面相对于BirA角。生物素的结构。这有助于解释为什么若有必要优化的绑定的绑定BirA bioO运营商。的结构揭示了一个意想不到的使用nucleotide-binding主题GXGXXG绑定腺苷酸和控制阻遏作用。 Finally, based on structural analysis we propose that the class of adenylating enzymes represented by BirA, lipoate protein ligase and class II tRNA synthetases diverged early and were selected based on their ability to sequester co-factors or amino acid residues, and adenylation activity arose independently through functional convergence.