enzyme-product复杂的结构揭示了关键作用细菌phosphotriesterase终端氢氧根离子的亲核试剂的机制。
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杰克逊C,卡尔金香港,PD,刘JW,奥利DL
enzyme-product复杂的结构揭示了关键作用细菌phosphotriesterase终端氢氧根离子的亲核试剂的机制。
Biochim Biophys学报。2005年8月31日,1752 (1):56 - 64。
- PubMed ID
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16054447 (在PubMed]
- 文摘
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详细了解酶的催化机制是一个重要的一步用于生物技术提高他们的活动。摘要水晶浸泡试验和x射线结晶学的机制被用来分析土壤杆菌属radiobacter phosphotriesterase, OpdA,一种酶能够排毒广泛的有机磷杀虫剂。OpdA多元的结构与乙二醇和乐果水解的产物,二甲基硫代磷酸盐,提供新的催化机理的细节。这些结构表明,晚期绑定氢氧根攻击亲核试剂,与其他双核metallophosphoesterases的催化机理一致。此外,潜在的基质的晶体结构三甲基磷酸结合非生产性演示了活性部位的重要性腔底物定向到一个近似的过渡状态。