在米歇利斯crystallo捕获复杂和细菌phosphotriesterase product-binding模式。
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杰克逊CJ Foo杰,卡尔金香港,PD,刘JW,萨勒姆G,奥利DL
在米歇利斯crystallo捕获复杂和细菌phosphotriesterase product-binding模式。
J杂志。2008年2月1日,375 (5):1189 - 96。Epub 2007年11月1日。
- PubMed ID
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18082180 (在PubMed]
- 文摘
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的机制的双核的metallophosphotriesterases (pt,提到过3.1.8.1)催化底物水解一直得到广泛的研究。mu-hydroxo桥之间的金属离子被提出开始亲核试剂的水解反应。相比之下,一些仿生系统的分析表明,mu-hydroxo桥梁往往不是自己的亲核试剂,但作为一般依据自由兑换亲核的水分子。本文报导晶体,分析土壤杆菌属的细菌PTE radiobacter,在水解OpdA,捕捉es复杂。米歇利斯的这个模型复杂表明衬底的对齐方式将有利于溶剂分子攻击晚期协调alpha-metal离子。两种金属离子的过渡性产品,不中断的mu-hydroxo桥,也符合从终端位置发生亲核攻击。当磷酸二酯浸泡到OpdA晶体,他们协调双齿beta-metal离子取代mu-hydroxo桥。因此,替代product-binding pte的模式存在,桥接模式,似乎源于phosphotriester水解。动能PTE和滥交的磷酸二酯酶活动的分析证实,mu-hydroxo桥的存在在phosphotriester水解与较低的pK (a)为亲核试剂,符合一般的基地在催化功能。