设计金属辅因子激活的蛋白质电子传递系统。
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松井横井上野T, N,班次,T, Tokita Y,山田M, Ikeda-Saito M H,只是渡边Y
设计金属辅因子激活的蛋白质电子传递系统。
《美国国家科学院刊S a . 2006年6月20日;103(25):9416 - 21所示。Epub 2006年6月12日。
- PubMed ID
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16769893 (在PubMed]
- 文摘
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Protein-to-protein电子转移(ET)是一个关键的过程在生物化学的基本理解有望在生物技术提供丰富的应用程序。调查还原活化蛋白质等系统的人工辅因子引入蛋白质仍是特别具有挑战性,因为代数余子式和系统之间的相互作用的复杂性导致等。在这工作,我们建立一个人工蛋白质等系统,使用血红素加氧酶(HO),这是众所周知的,胆绿素催化血红素的转换。何使用电子提供从NADPH /细胞色素P450还原酶(CPR)复杂蛋白质在酶反应形成。我们报告一个铁(III)(席夫碱),活性部位的血红素辅基的,可以减少NADPH /心肺复苏。铁的晶体结构(10-CH (2) CH (2) COOH-Schiff-base)。HO复合显示之间的氢键的存在丙酸羧基和arg HO - 177。此外,从NADPH /心肺复苏等率复合3.5倍速度比铁(席夫碱)。何,虽然铁的氧化还原电位(10-CH (2) CH (2) COOH-Schiff-base)。何鸿燊(-79 mV与新人道)低于铁(席夫碱)。(+ 15 mV与新人道),新人道是正常的氢电极。本工作描述合成金属复合物激活的蛋白质等系统,以前并没有被报道。此外,结果表明氢键的重要性等反应的。 Our Fe(Schiff-base).HO composite model system may provide insights with regard to design of ET biosystems for sensors, catalysts, and electronics devices.