血管内皮钙粘蛋白的结构和绑定机制:一个不同的经典钙粘蛋白。
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布拉奇J,哈里森橙汁,Ahlsen G,肉体地SM,亨德森RM,韩起澜B,夏皮罗L
血管内皮钙粘蛋白的结构和绑定机制:一个不同的经典钙粘蛋白。
J杂志。2011年4月22日,408 (1):57 - 73。doi: 10.1016 / j.jmb.2011.01.031。Epub 2011年1月24日。
- PubMed ID
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21269602 (在PubMed]
- 文摘
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血管内皮钙粘蛋白(VE-cadherin),一个发散的II型经典钙粘蛋白家族成员细胞粘附蛋白,调节亲同种抗原的血管内皮的粘附。以前的调查与细菌产生蛋白质表明VE-cadherin形式不是细胞之间的细胞表面结合的三五个一。在这里,我们报告的研究mammalian-produced VE-cadherin ectodomains表明,与其他经典钙粘蛋白,VE-cadherin形式胶单体之间的反式二聚体位于反对细胞表面。三聚的细菌产生的蛋白质似乎是一个工件,源自缺乏糖基化。我们还展示了2.1一项决议的晶体结构VE-cadherin EC1-2胶区域,这揭示了strand-swap homodimerization通过机制常见经典钙粘蛋白。与II型钙粘着蛋白一样,strand-swap绑定涉及两个色氨酸锚残留物,但粘合界面类似于I型钙粘着蛋白在VE-cadherin不形成一个大nonswapped疏水表面。因此,经典钙粘着蛋白VE-cadherin是个例外,与I型和II型亚科的特征。