内吞作用的gpi连接膜叶酸receptor-alpha。
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Rijnboutt年代,詹森G, Posthuma G,海因斯JB, Schornagel JH, Strous GJ
内吞作用的gpi连接膜叶酸receptor-alpha。
J细胞杂志。1996年1月,132(2):形成反差。
- PubMed ID
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8567728 (在PubMed]
- 文摘
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gpi连接膜叶酸受体(生产商)与减少叶酸受体介导吸收的代数余子式和folate-based化疗药物。我们研究了生物合成的运输和生产商同种型α在kb细胞内化。作为32-kD MFR-alpha合成蛋白质和转换在一个成熟糖化36-38-kD蛋白质合成后1 h。32-kD MFR-alpha完全溶于Triton x从0 - 100度C。相比之下,只有33%的36-38-kD物种可以在这些条件而完全溶解可溶性得到特里同x - 100年在37摄氏度或皂苷的存在在0度C .类似的增溶特征被发现当MFR-alpha在质膜上标记crosslinkable 125标photoaffinity-analog的叶酸配体。特里同x - 100不溶膜域包含MFR-alpha可以分开可溶性MFR-alpha蔗糖浮选梯度。只有特里同x - 100可溶性MFR-alpha从质膜内化。reduced-folate-carrier,不可或缺的膜蛋白能够把(反)跨膜的叶酸,完全被排除在海神x - 100耐膜域。内化MFR-alpha回收缓慢的细胞表面仍溶于Triton x从0 - 100度c使用immunoelectron显微镜,我们发现MFR-alpha沿整个内吞作用的途径:在clathrin-coated味蕾和囊泡,在小型和大型endosomal液泡。总之,我们的数据表明,一大部分,如果不是全部,内化MFR-alpha绕过小窝。