绑定成一串之间的差异和two-chain组织纤溶酶原激活物物non-cross-linked和交联纤维蛋白凝块。

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侯赛因党卫军,哈桑AA, Budzynski

绑定成一串之间的差异和two-chain组织纤溶酶原激活物物non-cross-linked和交联纤维蛋白凝块。

血。1989年8月15日,74 (3):999 - 1006。

PubMed ID

2502209 (在PubMed

]

文摘

交互的组织纤溶酶原激活物(t-PA)与纤维蛋白在监管中扮演着重要角色的纤溶酶原激活物和血栓溶解。先前的调查t-PA-fibrin交互,使用t-PA进入聚合纤维蛋白凝块,表明无显著差异存在于绑定成一串或two-chain t-PA non-cross-linked或交联纤维蛋白。在目前的研究中,结合125标和affinity-purified连锁店和two-chain形式的t-PA预制non-cross-linked或交联,用暂停纤维蛋白进行了研究。交联纤维蛋白参与交互的一串t-PA单一类型的结合位点与离解常数(kd) 0.58 mumol / L,化学计量学(n)为1.5。交互的一串t-PA non-cross-linked纤维蛋白,然而,涉及两类结合位点的离解常数0.32和1.5 mumol / L和相应数量的结合位点等于0.57和2.0,分别。相比之下的绑定成一串t-PA有限数量的网站交联纤维蛋白,two-chain t-PA似乎涉及相当大数量的网站(最低6)的离解常数为3.2 mumol / L。互动two-chain t-PA non-cross-linked纤维蛋白也显示许多的存在结合位点(最低7)近似的离解常数6.4 mumol / L,以及一些(n = 0.012)的高亲和性的网站0.011 kd mumol / L epsilon-Aminocaproic酸不完全颠覆的绑定成一串t-PA或two-chain t-PA纤维蛋白。目前的研究结果表明,fibrin-binding属性t-PA发生相当大的变化的蛋白水解转化成一串到two-chain t-PA,在生理条件下催化胞浆素。成一串的乳沟t-PA, two-chain t-PA允许绑定到大量的低亲和力在纤维蛋白结合位点。交联纤维蛋白的因素XIIIa导致屏蔽的高亲和性结合位点出现在non-cross-linked纤维蛋白。 We propose that both plasmin and factor XIIIa play an important regulatory role in dissolution of blood clots by modulating t-PA-fibrin interaction.

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氨基己酸	组织类型纤溶酶原激活物	蛋白质	人类	是的	拮抗剂	细节