人类巨细胞病毒UL97蛋白质是一种蛋白激酶,autophosphorylates丝氨酸和苏氨酸。
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金他Z, Y, Y,楚L, Ohmstede C,拜伦KK,科恩DM
人类巨细胞病毒UL97蛋白质是一种蛋白激酶,autophosphorylates丝氨酸和苏氨酸。
J微生物学报。1997年1月,71(1):405 - 11所示。
- PubMed ID
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8985364 (在PubMed]
- 文摘
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人类巨细胞病毒(CMV)的乘积UL97基因,控制更昔洛韦在感染病毒的细胞磷酸化,是已知的蛋白激酶同源但发散的许多重要功能的位置。调查UL97,我们提出一个抗体在baculovirus-infected昆虫细胞过表达它。重组杆状病毒表达全长UL97执导的磷酸化更昔洛韦在昆虫细胞中,这是被授予更昔洛韦抗巨细胞病毒的four-codon删除。当孵化gamma-32P ATP,全身UL97在丝氨酸和苏氨酸残基磷酸化。磷酸化严重受损的点突变改变了赖氨酸- 355的主题与蛋白激酶的第二子域名。然而,磷酸化是four-codon受损更严重的删除。从重组杆状病毒UL97融合蛋白表达纯化附近的同质性。它也被磷酸化在孵化gamma-32P ATP体外。磷酸化,废除了赖氨酸355突变,在高盐和高博士最优活动所需Mn2 +或Mg2 +,偏爱Mn2 +,和利用ATP或三磷酸鸟苷磷酸作为捐赠者,分别与2和4 microM公里。蛋白质的磷酸化率一阶浓度,符合自身磷酸化。 These data strongly argue that UL97 is a serine/threonine protein kinase that autophosphorylates and suggest that the four-codon deletion affects its substrate specificity.