比较2 d NMR研究的人类胰岛素和胰岛素des-pentapeptide:顺序共振分配和对蛋白质动力学和受体识别的影响。
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华QX,维斯马
比较2 d NMR研究的人类胰岛素和胰岛素des-pentapeptide:顺序共振分配和对蛋白质动力学和受体识别的影响。
生物化学。1991年6月4日,30 (22):5505 - 15。
- PubMed ID
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2036420 (在PubMed]
- 文摘
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解决人类胰岛素的结构和动力学研究通过2 d 1 h NMR光谱参考先前分析模拟,des-pentapeptide (B26-B30)胰岛素(DPI;华,Q.X.& Weiss,生物化学硕士(1990)29日,10545 - 10555)。这光谱的比较感兴趣的,因为(i)的结构的c端区域B-chain单体的状态还未确定,(ii)这个区域的作用与胰岛素受体结合已经长期存在的猜测的主题。目前核磁共振研究进行有机助溶剂的存在(20%乙酸),在哪些条件下蛋白质都是单体的,稳定折叠。获得完整的人类胰岛素顺序分配并导致以下的结论。(1)胰岛素的二级结构单体(三个阿尔法螺旋和B-chain beta-turn)类似于观察2-Zn晶体状态。(2)折叠的DPI本质上是一样的相应部分完整的胰岛素,符合各自的晶体结构之间的相似之处。然而,胰岛素和DPI观测之间的差异在酰胺共振构象的范围扩大,表明残留物的存在与否B26-B30影响蛋白质的总体动态在毫秒时间尺度。(3)残留B24-B28采用扩展配置单体和包对疏水核心的晶体二聚体; residues B29 and B30 are largely disordered. This configuration differs from that described in a more organic milieu (35% acetonitrile; Kline, A.D., & Justice, R.M., Jr. (1990) Biochemistry 29, 2906-2913), suggesting that the conformation of insulin in the latter study may have been influenced by solvent composition. (4) The insulin fold is shown to provide a model for collective motions in a protein with implications for the mechanism of protein-protein recognition. To our knowledge, this paper describes the first detailed analysis of a protein NMR spectrum under conditions of extensive conformational broadening. Such an analysis is made possible in the present case by comparative study of an analogue (DPI) with more tractable spectroscopic properties.