识别170 kda黑色素瘤的膜结合白明胶酶(seprase)作为一个整体膜丝氨酸蛋白酶。
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Pineiro-Sanchez ML,戈尔茨坦,Dodt J,霍华德·L叶Y, Tran H, Argraves WS,陈WT
识别170 kda黑色素瘤的膜结合白明胶酶(seprase)作为一个整体膜丝氨酸蛋白酶。
J生物化学杂志。1997年3月21日,272 (12):7595 - 601。
- PubMed ID
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9065413 (在PubMed]
- 文摘
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seprase 170 kda膜结合白明胶酶,蛋白酶、细胞表面的表达与人类黑色素瘤和癌的浸润性表型细胞。我们已经从细胞膜和摆脱孤立seprase LOX人类黑色素瘤细胞的囊泡。酶活性的二聚体N-glycosylated 97 kda的子单元。三个内部蛋白水解片段的序列分析97 kda多肽透露身份的95 - 87.5% kda成纤维细胞激活蛋白α(FAPalpha),这是未知的功能。因此,我们用逆转录-聚合酶链反应来生成一个2.4,千碱基互补脱氧核糖核酸从液态氧mRNA FAPalpha引物。COS-7细胞转染的cDNA表达170 kda白明胶酶单克隆抗体针对seprase公认的。序列分析还显示相似dipeptidyl 110 kda亚基的肽酶IV (DPPIV)。像DPPIV seprase的白明胶酶活动是完全被丝氨酸蛋白酶抑制剂,包括二异丙基fluorophosphate。Seprase可以通过[3 h]二异丙基affinity-labeled fluorophosphate,但proteolytically活动97 kda单元无法证实的存在丝氨酸蛋白酶活性部位的二聚的形式。蛋白水解活性丢失在离解成97 kda亚基酸治疗后,热,或半胱氨酸和histidine-modifying代理。 We conclude that seprase, FAPalpha, and DPPIV are related serine integral membrane proteases and that seprase is similar to DPPIV, the proteolytic activities of which are dependent upon subunit association.