单核细胞分化抗原CD14通过磷脂酰肌醇连接固定在细胞膜上。
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刘建军，刘建军，刘建军，刘建军
单核细胞分化抗原CD14通过磷脂酰肌醇连接固定在细胞膜上。
中华免疫学杂志，1998;31(2):547- 552。
- PubMed ID
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3385210 (PubMed视图］
- 摘要
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CD14是一种主要在外周血单核细胞和巨噬细胞上表达的髓细胞分化抗原。虽然其功能尚不清楚，但CD14基因定位于编码几种髓细胞生长因子和受体的区域。从cDNA推导出的CD14蛋白序列分析表明，尽管CD14蛋白含有一个特征性的先导肽，但它缺乏一个特征性的跨膜区域，这表明CD14可能通过糖基磷脂酰肌醇(PI)锚定在膜上。用pi磷脂酶C处理单核细胞和表达CD14的神经胶质瘤细胞系，可将CD14从细胞表面去除。此外，来自一名阵发性夜间血红蛋白尿患者的单核细胞(一种以缺乏其他pi相关蛋白表达为特征的疾病)未能表达CD14。有趣的是，转染了单个CD14 cDNA的表达CD14的神经胶质瘤细胞系将可溶性形式的CD14释放到上清液中。以前在正常人的血清和CD14+细胞的培养上清液中观察到可溶性形式的CD14。生物合成实验表明，这种可溶性形式的CD14 (48 kDa)比pi -磷脂酶C从膜上释放的形式(53 kDa)小，不含乙醇胺，乙醇胺是pi -锚定系统的第一成分。这些研究表明CD14是pi锚定蛋白家族的一员，并且表明可溶性形式的CD14代表完全缺乏pi锚定系统的分子。