一个新的血清白蛋白结构过渡依赖Cys34的状态。通过1 h - nmr光谱确证检测。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Christodoulou J,萨德勒PJ,塔克
一个新的血清白蛋白结构过渡依赖Cys34的状态。通过1 h - nmr光谱确证检测。
欧元。1994 10月1日,225 (1):363 - 8。
- PubMed ID
-
7925457 (在PubMed]
- 文摘
-
1。的反应fatty-acid-free牛血清白蛋白和重组白蛋白一系列抗关节炎的黄金(I)复合物[金诺芬,脱去乙酰基金诺芬,triethylphosphinegold (I)氯)和相关硫醇(硫葡萄糖、tetraacetylthioglucose谷胱甘肽、二硫苏糖醇)使用1 h - nmr光谱进行了调查。2。与金诺芬白蛋白的反应,tetraacetylthioglucose二硫苏糖醇,释放胱氨酸被检测到,而对于脱去乙酰基金诺芬,硫葡萄糖、谷胱甘肽与半胱氨酸生产混合二硫化物。之前它已经被提出,Cys34人类和牛血清白蛋白的部分被二硫化物与半胱氨酸、谷胱甘肽形成。上述反应导致thiol-disulphide解封交换反应。没有从白蛋白检测谷胱甘肽的释放。3所示。改变他的Hε1区域的1 H - nmr光谱表明,白蛋白存在于两种结构形式依赖的侧链是否Cys34是一个免费的硫醇盐,或被黄金(I) triethylphosphine二硫化物与半胱氨酸氧化或另一种形式的形成。我们建议Cys34在埋葬或在一个暴露的环境; the possible molecular basis of the structural change is discussed. 4. The relationship between reactions at Cys34, cysteine release, and the observed structural transition are discussed in terms of chrysotherapy, albumin metabolism and the use of gold(I) as a heavy atom derivative in X-ray crystallographic studies of albumins.