18种氨基酸的两性分子的螺旋形式membrane-anchoring域的大肠杆菌penicillin-binding蛋白5。
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杰克逊我,普拉特JM
18种氨基酸的两性分子的螺旋形式membrane-anchoring域的大肠杆菌penicillin-binding蛋白5。
摩尔Microbiol。1987年7月,1(1):洋基。
- PubMed ID
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3330754 (在PubMed]
- 文摘
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小残(10)c端删除PBP5导致释放的内在膜蛋白到周质,表明膜的破坏绑定域名。定义膜锚定域的程度,oligonucleotide-directed诱变用于介绍单一氨基酸的变化和小说限制性位点DNA,使后续的精确建设内部删除。10 c端氨基酸残基具有很弱的膜锚定的潜力。通过扩展序列18残留膜绑定相当于真实PBP5。脯氨酸替换在这个地区,打破一个潜在的α螺旋,也破坏了膜绑定域名。讨论了这些结果对c端序列的amphiphilicity安排在一个α螺旋。