晶体结构的非亚铁血红素加双氧酶PtlH pentalenolactone生物合成。
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你Z, Omura年代,Ikeda H,甘蔗,Jogl G
晶体结构的非亚铁血红素加双氧酶PtlH pentalenolactone生物合成。
生物化学杂志。2007年12月14日;282 (50):36552 - 60。Epub 2007年10月16日。
- PubMed ID
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17942405 (在PubMed]
- 文摘
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非亚铁血红素加双氧酶PtlH从土壤中微生物链霉菌属avermitilis属于铁(II) / alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶总科和催化的重要反应的生物合成抗生素pentalenolactone sesquiterpenoid。研究底物识别和催化作用的结构基础,我们已经确定PtlH x射线晶体结构的数与代数余子式铁复合物,alpha-ketoglutarate,无电抗对映体的基质,ent-1-deoxypentalenic酸,在四个不同的晶体形式1.31一项决议。PtlH形成双链的整体结构筒螺旋折叠,铁和alpha-ketoglutarate cofactor-binding网站是类似于其他双链筒螺旋折叠酶。其他二级结构元素导致PtlH substrate-binding网站不保存在其他双链筒螺旋折叠酶。绑定的底物对映体诱发单斜晶体点阵的重组导致c端阿尔法螺旋的无序有序过渡。新成立的螺旋块主要访问绑定底物的活性部位和有效的陷阱。动力学分析野生型和基因定点突变蛋白证实两个精氨酸残基在衬底的关键函数绑定,而模拟对接的酶反应产物结合底物的可能方向。