交互的滑动压板beta-subunit和,注重科技进步DnaA-related蛋白质。
文章的细节
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引用
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Kurz M, Dalrymple B, Wijffels G, Kongsuwan K
交互的滑动压板beta-subunit和,注重科技进步DnaA-related蛋白质。
J Bacteriol。2004年6月,186(11):3508 - 15所示。
- PubMed ID
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15150238 (在PubMed]
- 文摘
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在大肠杆菌,DnaA复制起始蛋白质之间的相互作用,DNA聚合酶III的β亚基(滑动压板蛋白),注重科技进步,最近发现DnaA-related蛋白质,需要主动ATP-bound DnaA形式转换为一个不活动的ADP-bound形式通过加速水解ATP。这种快速的ATP水解的主要机制,提出了块在细胞周期和多个起点作为分子开关启动复制。然而,这关键的一步在DNA合成的生化机制尚未解决。使用纯化蛋白质和β注重科技进步在一盘绑定化验和Ni-nitrilotriacetic酸下拉分析,我们首次展示,直接注重科技进步与β体外。新的beta-binding图案,hexapeptide共识序列QL LPL (SP),与之前确定beta-binding五肽主题(QL (SD)低频)被发现的氨基酸蛋白质。注重科技进步突变体与注重科技进步的氨基酸的变化hexapeptide主题严重缺陷的能力结合β。含有大肠杆菌的10-amino-acid肽beta-binding图案被证明与注重科技进步,注重科技进步结合βHda-beta交互分析。这些结果证明与β注重科技进步之间的相互作用是通过hexapeptide介导的序列。我们建议这种交互可能是至关重要的事件导致的失活DnaA和预防多余的启动复制。