SynGAP-MUPP1-CaMKII突触复合体控制地图p38激酶活性和门冬氨酸receptor-dependent突触AMPA受体增强作用。
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Krapivinsky G,麦地那,Krapivinsky L, Gapon年代,克拉珀姆德
SynGAP-MUPP1-CaMKII突触复合体控制地图p38激酶活性和门冬氨酸receptor-dependent突触AMPA受体增强作用。
神经元。2004年8月19日,43 (4):563 - 74。
- PubMed ID
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15312654 (在PubMed]
- 文摘
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突触包含人口本地化和相互作用的蛋白质,使它能够适应不断变化的输入。我们描述一个Ca2 +敏感蛋白复合物参与AMPA受体的调节突触可塑性。复杂的由MUPPI, multi-PDZ domain-containing蛋白质;SynGAP突触GTPase-activating蛋白;和Ca2 + / calmodulin-dependent激酶CaMKII。在海马神经元突触,SynGAP和CaMKII一起通过直接物理交互MUPP1 PDZ域,在这个复杂,SynGAP磷酸化。深受Ca2 +凸轮绑定CaMKII从MUPP1复杂,通过NMDAR驱动器和Ca2 +进入SynGAP的去磷酸化。具体peptide-induced SynGAP离解SynGAP MUPP1-CaMKII复杂结果的去磷酸化伴随着P38 MAPK失活,突触AMPA反应增强作用,增加AMPAR-containing集群在海马神经元突触的数量。siRNA-mediated SynGAP击倒证实这些结果。这些数据表明SynGAP NMDAR——CaMKII-dependent监管AMPAR贩运。