一个犹豫不决的卷曲螺旋:亮氨酸拉链Nek2激酶展品典型构象交换动力学。
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Croasdale R,艾文斯陆地,Muskett F,吊柱T,斯科特DJ,哈迪T,斯默登SJ,炒点,Pfuhl M
一个犹豫不决的卷曲螺旋:亮氨酸拉链Nek2激酶展品典型构象交换动力学。
生物化学杂志。2011年8月5日;286(31):27537 - 47岁。doi: 10.1074 / jbc.M110.196972。Epub 2011年6月13日。
- PubMed ID
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21669869 (在PubMed]
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亮氨酸拉链寡聚化域用于广泛的蛋白质。其结构是基于一个高度保守的七个重复序列中两个关键位置由亮氨酸占领。细胞的亮氨酸拉链cycle-regulated Nek2激酶二聚作用和激活是很重要的。然而,这个亮氨酸拉链的序列是最不寻常的亮氨酸占领只有一个两个疏水的位置。其他的位置,根据七个重复的注册,也被酸性或碱性残留物。使用核磁共振光谱,我们表明,该亮氨酸拉链存在于两种构象几乎等于人口,交换率17 (1)。我们建议两个构象可能对应两个寄存器的七个重复。支持这个假说的半胱氨酸突变锁两个构象的蛋白质在一个。核磁共振光谱的变异显示峰值的预测减少2倍(15)N HSQC频谱和交叉峰完全删除的光谱。可能是这两种构象的互变现象可能由外部触发信号的方式类似于最近提出的微管动力蛋白结合域和HAMP贷款领域。 As a result, the leucine zipper of Nek2 kinase is the first example where the frameshift of coiled-coil heptad repeats has been directly observed experimentally.