纯化和表征的咔唑1 9 a-dioxygenase三分量加双氧酶系统的假单胞菌CA10 resinovorans压力。
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南JW, Nojiri H,野口H, H内村,吉田T,有H, Yamane H, Omori T
纯化和表征的咔唑1 9 a-dioxygenase三分量加双氧酶系统的假单胞菌CA10 resinovorans压力。
:环绕Microbiol。2002年12月,68 (12):5882 - 90。
- PubMed ID
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12450807 (在PubMed]
- 文摘
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咔唑1 9 a-dioxygenase(轴节)系统的假单胞菌resinovorans应变CA10由终端加氧酶(CarAa),铁氧还蛋白(CarAc)和铁氧还蛋白还原酶(CarAd)。每个组件的轴节是在大肠杆菌表达菌株BL21 (DE3)作为原生形式(CarAa)或His-tagged形式(CarAc和CarAd),纯化明显的同质性。CarAa被发现三聚物的并有一个Rieske类型2 fe-2s集群和一个单核铁中心每一个单体。His-tagged蛋白被发现是单体的和从推导出包含假肢组预测的氨基酸序列(His-tagged CarAd,一个时尚和一个[2 fe-2s]集群每个单体蛋白;His-tagged CarAc, Rieske类型[2 fe-2s]集群每个单体的蛋白质)。NADH和NADPH作为电子给体有效His-tagged CarAd。然而,由于k (cat) NADH / k (m)是22.3倍高于NADPH的2,6-dichlorophenolindophenol还原酶测定,NADH应该是CarAd的生理捐赠者。NADH的存在,His-tagged CarAc降低了His-tagged CarAd。同样,CarAa降低了His-tagged CarAc, His-tagged CarAd,和NADH。三个纯化蛋白质可以在体外重建轴节活动。 In the reconstituted CARDO system, His-tagged CarAc seemed to be indispensable for electron transport, while His-tagged CarAd could be replaced by some unrelated reductases.