咔唑1的晶体结构的铁氧还蛋白组成部分,9 a-dioxygenase假单胞菌resinovorans应变CA10,小说Rieske非亚铁血红素加氧酶系统。
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南JW,野口H,藤本Z,美津浓H, Ashikawa Y, Abo血型M, Fushinobu年代,Kobashi N, Wakagi T,岩田聪K,吉田T,有H, Yamane H, Omori T, Nojiri H
咔唑1的晶体结构的铁氧还蛋白组成部分,9 a-dioxygenase假单胞菌resinovorans应变CA10,小说Rieske非亚铁血红素加氧酶系统。
蛋白质。2005年3月1;58 (4):779 - 89。
- PubMed ID
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15645447 (在PubMed]
- 文摘
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咔唑1 9 a-dioxygenase(轴节)系统的假单胞菌resinovorans应变CA10催化dioxygenation咔唑;9 ac碳债券以氮原子及其邻近1 c碳矿化的最初反应通路。轴节系统组成的铁氧还蛋白还原酶(CarAd),铁氧还蛋白(CarAc)和终端加氧酶(CarAa)。CarAc充当中介的电子转移CarAd CarAa。了解蛋白质的结构基础相互作用在轴节系统中的电子传递,CarAc的晶体结构是决定在1.9决议通过分子替换使用BphF的结构,联苯2,3-dioxygenase铁氧还蛋白从洋葱不过应变LB400作为搜索模型。CarAc, 3β折叠组成,结构可分为两个领域,一个cluster-binding域和基底域。Rieske [2 fe-2s]集群位于cluster-binding的尖端领域,暴露于溶剂。而CarAc的整体折叠和BphF强烈守恒的,表面的性质非常不同。cluster-binding CarAc,领域的结构更紧凑,比BphF突出,并在其分子表面电荷的分布有很大的不同。这种差异被认为解释为什么这些铁氧还蛋白可以作为电子介质在各自的电子传递链组成的不同组件。