青霉素酰基转移酶有个氨基酸催化中心。
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Duggleby黄建忠、击发弹SP希尔CP,道森EJ,道森G,喜怒无常的电脑
青霉素酰基转移酶有个氨基酸催化中心。
大自然。1995年1月19日,373 (6511):264 - 8。
- PubMed ID
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7816145 (在PubMed]
- 文摘
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青霉素酰基转移酶(青霉素酰胺水解酶、EC 3.5.1.11)是广泛分布在微生物,包括细菌、酵母和丝状真菌。它用于工业规模的生产6-aminopenicillanic酸、半合成青霉素的合成的起始物料。其体内的作用尚不清楚,然而,观察大肠杆菌体内酶的表达受温度和苯乙酸使得市场猜测,这种酶可能参与了芳香族化合物作为碳源同化的生物体的独立生存的模式。成熟的大肠杆菌酶a和B链的周质的80 k异质二聚体(分别为209和566个氨基酸)合成为一个单一的胞质前体含有26-amino-acid信号序列直接出口到细胞质和54-amino-acid a和B之间的间隔链可能影响的最终折叠链。B链的氨基丝氨酸与phenylmethylsulphonyl氟反应,这是符合丝氨酸羟基催化作用。修改这个半胱氨酸酶灭活丝氨酸,苏氨酸,精氨酸或甘氨酸替代阻止体内的酶处理,表明这一定是一个重要的识别网站的乳沟。在这里我们报告1.9青霉素酰基转移酶的晶体结构解析。我们的分析表明,环境催化地活跃的B链的氨基端丝氨酸不包含相邻组氨酸相当于发现丝氨酸蛋白酶。最近的基地丝氨酸的羟基是自己alpha-amino集团,这可能由一个新的机制,赋予酶的催化性质。